Balkezes földi élet

[Auróra]

Esetleg a fehérjék balkezességét (és a cukrok jobbkezességét) is a gyenge kölcsönhatás magyarázza:
http://www.termeszetvilaga.hu/tv99/tv9901/balkez.html
http://www.termeszetvilaga.hu/tv99/tv9901/balkez2.html
http://www.termeszetvilaga.hu/tv99/tv9902/marko.html

http://wwwold.kfki.hu/fszemle/archivum/ ... m9309.html

http://szerves.chem.elte.hu/oktatas/ea/ ... czel12.pdf


A paritássértő energiakülönbség kiszámolását a Greiner-Müller:Gauge Theory of Weak Interaction című nagyon jó könyvben olvastam. Korrektül a teljesen általános, relativisztikus, spinorokkal teli gráfszámolásból a megfelelő nemrealtivisztikus limeszre (meg, ha jól emlékszem a kölcsönhatást kontaktkölcsönhatásnak véve) áttérve számolja ki ezt az energiakülönbséget. Az élet ilyen alapvető kérdéseinek a tisztázása, hogy miért balcsavarosak szinte az összes fehérjék, a gyenge kölcsönhatást figyelembe vevő biokémia adhat csak magyarázatot. Itt konkrétan a Z-bozon által közvetített gyenge kölcsönhatás ennek az okozója, hogy az atomokkal egy kicsit másképp hat kölcsön, mint az antiatomokkal (partiás sérülése), és az atomoknak lesz egy kicsi kiralitása (az antiatomoknak meg egy olyan kicsi, de ellentétes csavarodási irányú kiralitása).

[Banzai]

Nagyon jó cikkek, köszi hogy belinkelted őket. És érdekes felvetéseket is tartalmaz, egyébként nekem is az a legszimpatikusabb levezetés az összes közül miszerint minden atom és molekula rendelkezik kisfokú kiralitással, aminek következményeként egy L-aminosavnak az enantiomerje, vagyis a D-aminosav, annak nem tökéletes tükörképe, ami miatt már a kezdetek kezdetén nem volt tökéletes egyensúly. Az is érdekes hogy ez a rendkívül kicsi (10'-17 nagyságrendű) energiakülönbség 'felerősödve' ilyen dominanciát hozhat létre. További érdekesség lehet, hogy ezek alapján egy párhuzamos tükörkép antianyag univerzumban kizárólag 'jobbkezes' élet lehetne.

[Auróra]

[Banzai]

[Auróra]

[Banzai]

[Auróra]

[dgy]

[Banzai]

[Banzai]

A témához kapcsolódik az alábbi szerintem igen érdekes anyag.

Azon túl, hogy a földi élet balkezes, igen nagy szerep jut (talán ennek következtében is) az aminosav-molekulák térbeli felcsavarodásának. Tudjuk hogy a hosszú láncok egyedi térbeli (sokszor hihetetlenül komplex) formákat vesznek fel, amelyek egyértelműen meghatározzák azok funkcióját. Egy kis eltérés esetén már a fehérje használhatatlanná válik. Az utóbbi években (főként a sztech fejlődésének köszönhetően) igen felgyorsultak (spinüveg−modell
,rácsmodellek...) az ez irányú kutatások, bár a modellezés még most is igen nehéz, a számtalan paraméter miatt.



Fontos következtetés az hogy, az aminosavsorrend tartalmazza a háromdimenziós szerkezet kialakulásához szükséges összes(!!) információt. A felgombolyodás termodinamikai kontroll alatt áll: a natív szerkezet a termodinamikailag legstabilisabb állapot Ráadásul többnyire a 3D-s struktúra kialakulásának időbeni lépései is nagyon alaposan meghatározottak.

Ennek következtében rengeteg kérdés felmerül:

• Milyen kinetikus folyamat vagy útvonal révén veszi fel a fehérje a natív, biológiailag aktív konformációt?
• Mi a felgombolyodott konformációk stabilitásának fizikai alapja?
• Az aminosavsorrend miért éppen azt a 3D szerkezetet és felgombolyodási mechanizmust határozza meg, amit, és miért
nem valami mást?
• Ha adott egy fehérje aminosavsorrendje, hogyan lehet abból a háromdimenziós szerkezetet megjósolni?

Innentől pedig az egész kemény kémia és fizika.



Kapcsolódó anyagok: